Hemoglobină și vedere. Tipuri de hemoglobina
Profile afecțiuni
Complexul are structură octaedrică Planul superior este ocupat de o legătură reversibilă cu oxigenul din heterociclu, configurația compusului format fiind cea de tip octaedrică. Atunci când oxigenul nu este legat, locul său este luat de o moleculă de apă, conformația fiind a unui octaedru neregulat. La om hemoglobina are o conformație de tetramer, numită hemoglobina A, formată din hemoglobină și vedere lanțuri α și 2 lanțuri β, formate fiecare dinrespectiv aminoacizi.
Hemoglobina A se numerotează α1β2, subunitățile fiind legate prin punți de sare, legături de hidrogen și interacții hidrofobe astfel: α1β1 α1β2. Configurația ionului de Fe[ modificare modificare sursă ] Din punct de vedere magnetic oxihemoglobina este diamagnetică, [D] dar configurația electronilor de joasă energie atît la nivelul oxigenului cît și a fierului denotă caracter paramagnetic.
Formular de căutare
Oxigenul triplet cu cea mai joasă energie, are 2 electroni în orbitali moleculari de antilegătură. Toate aceste molecule au caracter paramagnetic și nu diamagnetic cum ar trebui în mod teoretic. Amândouă speciile sunt diamagnetice. Spectroscopia electronica cu raze Hemoglobină și vedere sugerează că starea de oxidare a fierului este de aproximativ 3,2, spectrul în infrarosu a legăturii O-O sugerează un tip de legătură foarte asemănătoare cu configurațio ionului superoxid.
De fapt se pare că structura adoptată este una de echilibru între aceste 3 forme.
Complexarea liganzilor[ modificare modificare sursă ] Atunci cînd oxigenul se leagă de ionul de Fe, are loc o contracție a atomului de Fe determinînd mutarea în interioriul planului porfirinic, concomitent cu îndepărtarea de atomul de oxigen și apropierea de restul histidinic.
La hemoglobina umană legarea oxigenului este de tip cooperativ.
Profil anemie - Synevo
Hemoglobina are afinitate pentru oxigen, afinitate crescută de saturarea moleculei cu oxigen; primul atom de oxigen legat influențează forma site-ului de legare pentru următorul atom.
Acest lucru este posibil, cînd datorită oxigenării hemoglobinei, subunitățile proteice ale acesteia suferă modificări, modificări ce se traduc prin schimbări în întregul complex hemoglobinic determinînd ca altor subunități să le crească afinitatea pentru oxigen. Datorită procesului de legare de tip cooperativ, curba hemoglobină și vedere legare a oxigenului de Hb are o formă sigmoidă Drept consecință, curba de legare a oxigenului de hemoglobină este de tip sigmoid sau S, opusă curbei de tip hiperbolă asociată cu legarea de tip noncooperativ.
Legarea oxigenului de hemoglobină este scăzută în prezența monoxidului de carbon, deoarece acesta intră în competiție pentru site-urile de legare, monoxidul legîndu-se de preferință în aceleași locuri ca și oxigenul.
Dioxidul de carbon are un alt situs de legare, neafectînd formarea complexului HbO.
Meniu cont utilizator
Protonul poate fi legat în diferite locuri de-a lungul lanțului proteic, dar dioxidul de carbon se poate lega doar de gruparea amino din poziția alpha formînd ionul carbamat. Atunci cînd nivelul de dioxid de carbon scade de exemplu în capilarele pulmonareCO2 și H sunt eliberați de la nivelul hemoglobinei, crescînd afinitatea proteinei pentru O2.
Acest control al hemoglobinei pentru oxigen prin legarea și eliberarea CO2 și acidului poartă denumirea de efectul Bohr.
Monoxidul de carbon afectează legarea oxigenului de hemoglobină și vedere, datorită afinității de circa de ori mai mare față de oxigen. Acest lucru este tradus prin aceea că o cantitate extrem de mică de CO provenit de exemplu din fumul de țigară, eșapamentul automobilelorreduce foarte mult capacitatea de legare a O2 de către hemoglobină.
Anemiile - Farmacia Ta - Farmacia Ta
Monoxidul formează carboxihemoglobinaun compus extrem de stabil, de culoare roșu strălucitor. Toți acești compuși manifestă afinitate crescută pentru ionul de Fe de care se leagă fără a-i schimba starea de oxidare, și mai grav neinhibînd legarea oxigenului, determinînd intoxicații grave.
În sîngele normal hemoglobina este protejată printr-un sistem reducător de această transformare.
Anemia in cancer Ce este hemoglobina? Hemoglobina este o proteina de pe globulele sangvine rosii care ajuta la transportul oxigenului. Testarea hemoglobinei masoara nivelul acesteia in sangele pacientului. Valoarea scazuta a hemoglobinei defineste anemia.
Însă anumiți anioni de tipul oxidului nitros N2Osau dioxidului de azot NO2sunt capabili să transforme o fracție foarte mică de hemoglobină în methemoglobină, acest lucru neavînd importanță medicală NO2 este nociv prin alt mecanismîn timp ce oxidul nitros N2O este folosit în anestezii de scurtă durată, ceea ce nu permite afectarea hemoglobinei.
La populațiile aclimatizate la înălțimi mari concentrația esterului glicerindifosfat sanguin este mult crescută, ceea ce permite transportul unor cantități mai mari de oxigen la nivelul țesuturilor în condițiile unei presiuni a oxigenului scăzută.
Hemoglobina – Ce este. Valori normale. Interpretare analize.
Acest fenomen în care o moleculă Y afectează legarea moleculei X pentru transportul moleculei Z. Degradarea hemoglobinei[ modificare modificare sursă ] Atunci cînd are loc moartea hematiilormembrana lor se rupe, hemoglobina este hidrolizată iar Fe recuperat. Ciclul porfirinic se desface iar fragmentele sunt metabolizate de ficat.
În urma procesului rezultă o moleculă de CO pentru icoane pentru îmbunătățirea vederii moleculă de hemoglobină metabolizată. Procesul este unul natural și reprezintă o sursă de CO pentru corpul uman, monoxid care se elimină prin aerul expirat, sub forma de dioxid de carbon CO2.
Ce este anemia, cum poate fi depistata si cum se trateaza
Produsul de metabolizare final al globinei este bilirubinaun pigment de culoare galbenă a cărui nivel seric crește odată cu distrugerea excesivă a hematiilor. În hemoliză distrugere a hematiilor mai rapidă decît sintezaicterul asociat este cauzat de metabolitul bilirubină și de hemoglobina circulantă care poate determina blocaj renal. Dacă ritmul de degradare a hemoglobină și vedere este prea rapid, compusii ei de degradare pot bloca anumite capilare mai ales capilarele din rinichi determinând apariția unor boli.
Scăderea hemoglobinei neasociată cu scăderea numărului de hematii poartă denumirea de anemie ; anemia are drept principală cauză deficiența de Fe. Ca urmare a acestei deficiențe, scade sinteza de hemoglobină, hematiile vor fi de tip hipocrom sărace în pigment și microcitic mai mici decît în mod normal. Hemoglobinopatiile sunt mutații la nivelul lanțului globinei, cele mai des întâlnite fiind anemia falciformă siclemie și talasemie ; tot în cadrul globinopatiilor sunt și porfiriile, caracterizate de erori în sinteza hemului.
La nivel mai mic se pare că hemoglobina Hemoglobină și vedere se combină cu glucoza, pe care o leagă într-un anumit situs, formînd compusul HbA1c hemoglobina glucosilată, sau glicată. Pe măsură ce concentrația glucozei creșteprocentul de HbA trasnformată în HbA1c crește și el. La diabeticiunde glucoza are valori foarte mari, și compusul tinde către valori mari, procentul său fiind reprezentativ pentru nivelul glucozei sanguine datorită timpului de viață a hematiilor zile.
Dacă concentrația Hb totale scade sub acest punct, este vorba de o anemie. Determinarea Hb se face prin analiză sanguină și urmărirea valorii hematocritului care reprezintă volumul ocupat de hematii în cadrul volumului sanguin. Datorită legării glucozei la Hb cu formarea complexului HbA1C hemoglobina glicozilatăa cărui nivel este direct proporțional cu cantitatea glucozei sanguine, se poate monitoriza mai precis cantitatea glucozei sanguine care ar fi relativ greu de efectuat din cauza variațiilor orare ce ar da rezultate ce nu pot fi semnificative și pot da erori la interpretare.
Hemoglobina în sânge
Pentru acest motiv se urmărește complexul HbA1C. Urmărirea valorii complexului se poate face doar la subiecții sănătoși care au un ciclu al hematiilor normal. La indivizii cu dereglări ale acestui ciclu cum ar fi bolnavii cu anemie falciformă, unde se pot întîlni alte tipuri de hemoglobina Hb Sciclul de viață este mult mai scurt.
Din acest motiv se hemoglobină și vedere testul nivelului de fructozamină, test care are la bază măsurarea gradului de legare a glucozei de albumina serică, detereminîndu-se astfel nivelul sanguin al glucozei. Concentrația sanguină a hemoglobinei poate fi măsurată cu hemoglobinometru electronic.
